آنزیم ها ترکیباتی هستند که در نقش کاتالیزورهای غیرآلی بدن عمل کرده و می توانند سرعت واکنش های مختلف را تا ده ها برابر افزایش دهند.
با انجام این کار، نقش مهمی در واکنش های طبیعی سلول ها داشته و وجود آن ها برای بدن حیاتی و ضروری است، طوری که بدون آن ها واکنش ها به قدری آهسته انجام می شوند که کارایی لازم را ندارند.
اکثر این ترکیبات از جنس پروتئین هستند، البته برخی از ریبوزوم ها نیز می توانند در نقش کاتالیزور ظاهر شوند. با آنزیم ها در کتاب علوم پایه های هفتم و هشتم آشنا شدیم.
1- آنزیم چیست؟
آنزیم ها ترکیباتی پروتئینی هستند که با تأثیر بر مولکول هایی که سوبسترا نامیده می شوند، موجب تنظیم سرعت تقریبا همه واکنش های متابولیک سلول می شوند (ریبوزوم هم که ترکیبی از جنس نوکلئیک اسید است فعالیت آنزیمی دارد).
این ترکیبات برای ادامه زندگی ضروری هستند و نقش بسیار مهمی را در سلول ایفا می کنند. بیشتر از 5000 نوع واکنش بیوشیمیایی وجود دارد که آنزیمها در آن ها، نقش کاتالیزور را ایفا می کنند. ریبوزوم ها نیز در تعدادی از واکنش ها نقش کاتالیزوری دارند. آنزیم ها دارای تفاوت هایی با سایر کاتالیزورها هستند، از جمله این که مولکول های فعال کننده و بازدارنده به ترتیب می توانند موجب افزایش و کاهش سرعت و کارایی آن ها شوند، مثل برخی از داروها و سموم که می توانند بازدارنده یا فعال کننده باشند.
2- ساختار شیمیایی آنزیم ها:
همانطور که قبلا هم اشاره کردیم بیشتر این ترکیبات از جنس پروتئین هستند و مانند سایر پروتئین ها از زنجیره هایی پلی پپتیدی که از جنس آمینو اسید هستند، ساخته شده اند و ساختاری سه بعدی دارند. آنزیمها بنا بر نوعشان ممکن است تنها از یک زنجیره ی پلی پپتیدی و یا چندین زنجیره ی پلی پپتیدی مرتبط، ساخته شده باشند.
این ترکیبات معمولا بزرگ تر از زیر لایه ای که به آن متصل می شوند (سوبسترا) هستند و اکثرا قسمت کوچکی از آن ها حدود 10 آمینواسید، به سوبسترا متصل شده که این قسمت، محلی که در آن آنزیم با زیر لایه پیوند برقرار می کند است و جایگاه فعال نامیده می شود.
3- عملکرد اختصاصی آنزیمها:
این ترکیبات به طور اختصاصی عمل می کنند و هر آنزیم فقط با سوبسترا اختصاصی خود پیوند برقرار کرده و روی آن عمل می کند و این اختصاصی بودن با دو مدل قفل و کلید و تناسب القایی توصیف می شود.
3-1- مدل قفل و کلید:
این مدل که پیشنهاد شده توسط امیل فیشر شیمی دان آلمانی در سال 1890 است، بیان می کند که آنزیم و زیرلایه آن، مکمل هم هستند. مانند هر قفلی که کلید منحصر به فرد خود را دارد.
3-2- مدل تناسب القایی:
این مدل در سال 1958 توسط (دانیل کشلند)، در باب تکمیل و اصلاح مدل قفل و کلید امیل فیشر ارائه شده است و بیان می کند که بر خلاف قفل ها که سخت و غیر قابل تغییر هستند، جایگاه های فعال آنزیمی منعطف بوده و می توانند بعد از متصل شدن زیر لایه آنزیم تغییر شکل دهند و به تناسب القایی با آن رسیده و بینشان پیوند ایجاد شود.
به طوری که جایگاه فعال آنزیم و سوبسترا به طور دقیق با هم جفت می شوند و از این طریق فعالیت کاتالیزوری و تسریع واکنش ممکن می شود. گاهی نیز مولکول زیر لایه می تواند با ورود به جایگاه فعال، به آرامی تغییر شکل دهد.
4- کوفاکتورهای آنزیمها:
کوفاکتورها اجزای غیر پروتئینی آنزیم ها هستند که بدون وجود آن ها فعالیت های آنزیمی با مشکل مواجه شده و به خوبی انجام نمی گیرد. کوفاکتورها می توانند مولکول های غیرآلی مثل یون های مس، آهن، خوشه های آهن سولفور و روی و یا مولکول های آلی باشند (که اگر کوفاکتورها از جنس مولکول های آلی باشند، کوآنزیم نامیده می شوند).
گروه های پروتز کوفاکتورهایی هستند که برخلاف کوفاکتورهای دیگر، با پیوند کووالانسی محکمی به آنزیمها متصل شده اند. اکثر کوفاکتورها بعد از انجام واکنش بدون تغییر باقی می مانند یا احیا می شوند. این ترکیبات از جنس مشتقات ویتامین ها هستند.
در واقع کار این کوفاکتورها انتقال دادن گروه های عاملی، الکترون و اتم از آنزیم به سوبسترا است. از کوآنزیم هایی که حامل الکترون هستند می توان به NAD و NADP اشاره کرد، کوآنزیم آ نیز کوفاکتوری است که در انتقال گروه های استیل نقش دارد.
5- نحوه کاتالیز واکنش توسط آنزیمها:
تفاوت واکنش ها در انجام بدون آنزیمها و در حضور آن ها، در سرعت واکنش است به طوری که واکنش ها در صورت عدم حضور آنزیمها به قدری آهسته انجام می شوند که با این سرعت عملا امکان حیات برای آن موجود زنده فراهم نمی شود. وگرنه واکنش ها به صورت خود به خودی و بدون نیاز به فشار خارجی، صورت می گیرند. انجام یک واکنش خود به خودی با واکنشی نامطلوب، یکی از مثال های جفت کردن چند واکنش، توسط آنزیم ها است.
6- تنظیم فعالیت های آنزیمها:
مهار کننده ها ترکیباتی هستند که با تأثیر بر آنزیم ها می توانند موجب تنظیم سرعت واکنش ها شوند و در دو نوع مهار کننده های رقابتی و غیررقابتی وجود دارند. مهارکننده های رقابتی با اتصال مستقیم به جایگاه فعال از جفت شدن سوبسترا با آن جلوگیری می کنند و این امر باعث ایجاد رقابت بین مهار کننده و سوبسترا برای اتصال به جایگاه فعال می شود.
در مهارکننده های غیر رقابتی مکانیسم فرق دارد و مهارکننده مستقیما به جایگاه فعال متصل نمی شود، بلکه با اتصال به سایر بخش های آنزیم موجب ایجاد فاصله بین سوبسترا و جایگاه فعال می شود. غلظت یک مهار کننده، عامل اصلی در تعیین میزان مهارکنندگی آن است و ارتباطی با غلظت زیر لایه ندارد.
بعضی از مهارکننده ها بعد از اتصال به جایگاه فعال آنزیمی، دیگر از آن جدا نمی شوند و عملا عملکرد آنزیم را مختل می کنند، که به آن ها مهار کننده های آنزیمی می گوییم. برخی از مهارکننده های غیر رقابتی با مسدود کردن جایگاه فعال مانع از اتصال به زیر لایه می شوند، بعضی از آن ها هم که مهارکننده های آلوستریک خوانده می شوند، با اتصال به جایگاه فعال آنزیمی، شکل سه بعدی آن را تغییر داده و مانع از جفت شدن آن با زیر لایه می شوند.
7- طبقه بندی آنزیم ها:
6 گروه اصلی آنزیم ها که از لحاظ فعالیت کاتالیزی دسته بندی می شوند شامل:
8- کاربردهای صنعتی آنزیمها:
8-1- پروتئازها:
از پروتئازها که در شکسته شدن پروتئین ها و پلی پپتیدها کاربرد دارند، در صنعت برای حذف لکه های پروتئینی، تحت عنوان پاک کننده های بیولوژیکی استفاده می شود. پروتئازها استفاده های دیگری نیز دارند مثلا پروتئاز رنین، که از معده نشخوار کنندگان جوان نوزاد نشخوار کننده به دست می آید، در ساخت پنیر و از پروتئاز تریپسین برای هضم پروتئین های غذای نوزادان استفاده می شود.
8-2- آمیلازها:
آمیلازها شکستن کربوهیدارت ها را کاتالیز می کنند و کاربردهای آن ها در صنعت شامل استفاده به عنوان پاک کننده بیولوژیکی و حذف باقی مانده کربوهیدرات نشاسته در ظروف، آمیلازآلفا- قارچی، نمونه ای از آمیلاز است که در ساخت آرد کاربرد دارد و تبدیل نشاسته به ترکیبات قند را کاتالیز کرده و در تولید نان های مختلف مثل کماج، ساندویچی و نان سفید کاربرد دارد. در ساخت مالت نیز آمیلاز ها کاربرد دارند.
|
|
|
|
| نماد اعتماد الکترونیک | نشان ملی ثبت | گواهی شامد ارشاد |
© کلیه حقوق مادی و معنوی این وب سایت متعلق به داده پردازان هومان پویان می باشد.
